Designschema und Lösung der Polypeptid-Peptidkette

I. Zusammenfassung
Peptide sind spezielle Makromoleküle, deren Sequenzen in ihren chemischen und physikalischen Eigenschaften ungewöhnlich sind.Einige Peptide sind schwierig zu synthetisieren, während andere relativ einfach zu synthetisieren, aber schwierig zu reinigen sind.Das praktische Problem besteht darin, dass die meisten Peptide in wässrigen Lösungen schwer löslich sind. Daher muss bei unserer Reinigung der entsprechende Teil des hydrophoben Peptids in nichtwässrigen Lösungsmitteln gelöst werden. Daher sind diese Lösungsmittel oder Puffer wahrscheinlich stark unvereinbar mit der Verwendung von biologischen experimentellen Verfahren, so dass es Technikern strengstens untersagt ist, das Peptid für ihre eigenen Zwecke zu verwenden, sodass im Folgenden einige Aspekte des Designs von Peptiden für Forscher aufgeführt werden.

Designschema und Lösung der Polypeptid-Peptidkette
Zweitens die richtige Auswahl synthetischer schwieriger Peptide
1. Gesamtlänge herunterregulierter Sequenzen
Peptide mit weniger als 15 Resten sind leichter zu erhalten, da die Größe des Peptids zunimmt und die Reinheit des Rohprodukts abnimmt.Da die Gesamtlänge der Peptidkette über 20 Reste hinaus ansteigt, ist die genaue Produktmenge ein zentrales Anliegen.In vielen Experimenten kann es leicht zu unerwarteten Effekten kommen, wenn die Restzahl unter 20 gesenkt wird.
2. Verringern Sie die Anzahl der hydrophoben Reste
Peptide mit einer großen Dominanz an hydrophoben Resten, insbesondere im Bereich 7–12 Reste vom C-Terminus, verursachen normalerweise Syntheseschwierigkeiten.Gerade weil bei der Synthese ein B-Falzbogen entsteht, wird dies als unzureichende Kombination angesehen.„In solchen Fällen kann es sinnvoll sein, mehr als zwei positive und negative Reste umzuwandeln oder Gly oder Pro in das Peptid einzubauen, um die Peptidzusammensetzung aufzuschlüsseln.“
3. Herunterregulierung „schwieriger“ Rückstände
„Es gibt eine Reihe von Cys-, Met-, Arg- und Try-Resten, die im Allgemeinen nicht ohne weiteres synthetisiert werden können.“Ser wird typischerweise als nichtoxidative Alternative zu Cys verwendet.
Designschema und Lösung der Polypeptid-Peptidkette

Drittens verbessern Sie die richtige Auswahl wasserlöslicher Stoffe
1. Passen Sie den N- oder C-Terminus an
Im Vergleich zu sauren Peptiden (d. h. negativ geladen bei pH 7) wird insbesondere die Acetylierung (N-Terminus-Acetylierung, C-Terminus behält immer eine freie Carboxylgruppe bei) empfohlen, um die negative Ladung zu erhöhen.Für basische Peptide (also positiv geladen bei pH 7) empfiehlt sich jedoch besonders die Aminierung (freie Aminogruppe am N-Terminus und Aminierung am C-Terminus), um die positive Ladung zu erhöhen.

2. Verkürzen oder verlängern Sie die Sequenz erheblich

Einige der Sequenzen enthalten eine große Anzahl hydrophober Aminosäuren wie Trp, Phe, Val, Ile, Leu, Met, Tyr und Ala usw. Wenn diese hydrophoben Reste 50 % überschreiten, sind sie normalerweise nicht leicht aufzulösen.Es kann nützlich sein, die Sequenz zu verlängern, um die positiven und negativen Pole des Peptids weiter zu erhöhen.Die zweite Möglichkeit besteht darin, die Größe der Peptidkette herunterzuregulieren, um die positiven und negativen Pole durch Herunterregulieren der hydrophoben Reste zu erhöhen.Je stärker die positiven und negativen Seiten der Peptidkette sind, desto wahrscheinlicher ist es, dass sie mit Wasser reagiert.
3. Einen wasserlöslichen Rückstand einfüllen
Bei einigen Peptidketten kann die Kombination einiger positiver und negativer Aminosäuren die Wasserlöslichkeit verbessern.Unser Unternehmen empfiehlt, den N-Terminus oder C-Terminus saurer Peptide mit Glu-Glu zu kombinieren.Der N- oder C-Terminus des Basispeptids wurde angegeben und dann Lys-Lys.Wenn die geladene Gruppe nicht platziert werden kann, kann Ser-Gly-Ser auch am N- oder C-Terminus platziert werden.Dieser Ansatz funktioniert jedoch nicht, wenn die Seiten der Peptidkette nicht geändert werden können.