Entwurfsschema und Lösung der Polypeptidpeptidkette

I. Zusammenfassung
Peptide sind spezielle Makromoleküle, so dass ihre Sequenzen in ihren chemischen und physikalischen Merkmalen ungewöhnlich sind. Einige Peptide sind schwer zu synthetisieren, während andere relativ leicht zu synthetisieren, aber schwer zu reinigen sind. Das praktische Problem ist, dass die meisten Peptide in wässrigen Lösungen leicht löslich sind, so des Designs von Peptiden für Forscher.

Entwurfsschema und Lösung der Polypeptidpeptidkette
Zweitens die korrekte Wahl synthetischer schwieriger Peptide
1. Gesamtlänge herunterregulierter Sequenzen
Peptide von weniger als 15 Resten sind leichter zu erhalten, da die Größe des Peptids zunimmt und die Reinheit des Rohprodukts abnimmt. Wenn die Gesamtlänge der Peptidkette über 20 Reste hinaus ansteigt, ist eine genaue Produktmenge ein wesentliches Anliegen. In vielen Experimenten ist es leicht, unerwartete Effekte zu erzielen, indem die Rückstandszahl unter 20 gesenkt wird.
2. Verringern Sie die Anzahl der hydrophoben Reste
Peptide mit einer großen Dominanz von hydrophoben Resten, insbesondere in den Regionen 7-12-Reste des C-Terminus, verursachen normalerweise synthetische Schwierigkeiten. Dies wird als unzureichende Kombination angesehen, gerade weil in der Synthese ein B-Fold-Blatt erhalten wird. "In solchen Fällen kann es nützlich sein, mehr als zwei positive und negative Reste umzuwandeln oder Gly oder Pro in das Peptid zu bringen, um die Peptidzusammensetzung freizuschalten."
3. Die Herunterregulierung „schwieriger“ Rückstände
"Es gibt eine Reihe von Cys, MET, ARG und Probieren Sie Rückstände, die im Allgemeinen nicht leicht synthetisiert werden." Ser wird typischerweise als nicht oxidative Alternative zu Cys verwendet.
Entwurfsschema und Lösung der Polypeptidpeptidkette

Drittens verbessern Sie die richtige Wahl von Lösungen im Wasser
1. Stellen Sie den N- oder C -Terminus ein
Im Vergleich zu sauren Peptiden (dh bei pH 7) wird die Acetylierung (N-Terminus-Acetylierung, C terminus, immer eine freie Carboxylgruppe beibehalten) besonders empfohlen, um die negative Ladung zu erhöhen. Für grundlegende Peptide (dh bei pH 7) wird jedoch besonders empfohlen, die positive Ladung zu erhöhen.

2. Die Sequenz verkürzen oder verlängern Sie stark oder verlängern Sie

Einige der Sequenzen enthalten eine große Anzahl hydrophober Aminosäuren wie TRP, Phe, Val, Ile, Leu, MET, Tyr und ALA usw. Wenn diese hydrophoben Reste 50%überschreiten, sind sie normalerweise nicht einfach zu lösen. Es kann nützlich sein, die Sequenz zu verlängern, um die positiven und negativen Pole des Peptids weiter zu erhöhen. Die zweite Option besteht darin, die Größe der Peptidkette herunterzuregulieren, um die positiven und negativen Pole durch Herunterregulierung der hydrophoben Reste zu erhöhen. Je stärker die positiven und negativen Seiten der Peptidkette sind, desto wahrscheinlicher ist es, mit Wasser zu reagieren.
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Für einige Peptidketten kann die Kombination einiger positiver und negativer Aminosäuren die Wasserlöslichkeit verbessern. Unser Unternehmen empfiehlt den N-Terminus oder C-Terminus von sauren Peptiden, die mit Glu-Glu kombiniert werden sollen. Der N- oder C-Terminus des Grundpeptids wurde gegeben und dann Lys-Lys. Wenn die geladene Gruppe nicht platziert werden kann, kann Ser-Gly-Sers auch in die N- oder C-Terminus platziert werden. Dieser Ansatz funktioniert jedoch nicht, wenn die Seiten der Peptidkette nicht geändert werden können.