Diese antimikrobiellen Peptide wurden ursprünglich aus den Verteidigungssystemen von Insekten, Säugetieren, Amphibien usw. abgeleitet und umfassen hauptsächlich vier Kategorien:
1. Cecropin war ursprünglich in der Immunlymphe von Cecropiamoth vorhanden, die hauptsächlich in anderen Insekten vorkommt, und ähnliche bakterizide Peptide finden sich auch in Schweinedarms. Sie sind typischerweise durch eine stark alkalische N-terminale Region gekennzeichnet, gefolgt von einem langen hydrophoben Fragment.
2. Xenopus antimikrobielle Peptide (Magainin) stammen aus den Muskeln und dem Magen der Frösche. Die Struktur von Xenopus -antimikrobiellen Peptiden wurde auch als helikal gefunden, insbesondere in hydrophoben Umgebungen. Die Konfiguration von Xenopus-Antipeptiden in Lipidschichten wurde durch N-markiertes Festphasen-NMR untersucht. Basierend auf der chemischen Verschiebung der Acylaminresonanz waren die Helices von Xenopus -Antipeptiden parallele Doppelschichtoberflächen und konnten zu einem 13 -mm -Käfig mit einer periodischen helikalen Struktur von 30 mm konvergieren.
3.. Defensinabwehrpeptide stammen aus menschlichem polykaryotischem Neutrophil -Kaninchenpolymakrophagen mit vollständigem Kernläppchen und Darmzellen von Tieren. Eine Gruppe antimikrobieller Peptide, die wie Säugetier -Verteidigungspeptiden ähnlich sind, wurden aus Insekten extrahiert, die als „Insektenabwehrpeptide“ bezeichnet wurden. Im Gegensatz zu Verteidigungspeptiden von Säugetieren sind Insektenabwehrpeptide nur gegen grampositive Bakterien aktiv. Sogar Insektenabwehrpeptide enthalten sechs Cys -Reste, aber die Methode der Disulfidbindung miteinander ist unterschiedlich. Der intramolekulare Disulfidbrückenbindungsmodus von antibakteriellen Peptiden, die aus Drosophila melanogast extrahiert wurden, war ähnlich wie bei Pflanzenabwehrpeptiden. Unter Kristallbedingungen werden Verteidigungspeptide als Dimere dargestellt.
4. Stillyplessin stammt aus Hufeisenkrabben, genannt Horeshoecrab. Konfigurationsstudien zeigen, dass es eine antiparallele B-Folding-Konfiguration (3-8 Positionen, 11-16 Positionen) annimmt, in denen B-angel ist miteinander verbunden (8-11 Positionen), und zwei Disulfidbindungen werden zwischen 7 und 12 Positionen und zwischen den 3 und 16 Positionen erzeugt. In dieser Struktur befindet sich die hydrophobe Aminosäure auf einer Seite der Ebene, und die sechs kationischen Reste erscheinen am Schwanz des Moleküls, sodass die Struktur auch biophil ist.
Daraus folgt, dass fast alle antimikrobiellen Peptide in der Natur kationisch sind, obwohl sie in Länge und Höhe unterschiedlich sind; Am oberen Ende in Form von alpha-helikaler oder B-Falting, Bitrope Struktur ist das gemeinsame Merkmal.
Postzeit: 2025-07-03