Nach der Verbindungsmethode von Aminosäure und Zucker kann Zuckerpeptid in vier Kategorien unterteilt werden: O Glykosylierung, C a n Glykosylierung, Tau -Saccharification und GPI -Verbindung (Glycophosphatidentinositol).
1. N-Glycosylierungsglycopeptide bestehen aus N-Acetamid-Glucose am reduzierenden Ende der Glycankette (GLC-NAC), die mit dem N-Atom auf der Amidgruppe der Seitenkette einiger ASN in der Peptidkette und der ASN-fähigen Verschlachtung der Glycan-Kette in der Motform-Form, in der Motfichtkette, in der Motform-Form (asn fähig) zusammengesetzt sind. Der Zucker ist N-Acetylglucosamin.
N-Glycosylierungsmodifiziertes strukturelles Glykopeptid
2. Die Struktur der O-Glykosylierung ist einfacher als die N-Glykosylierung. Dieses Glycopeptid ist im Allgemeinen kürzer als das Glycan, hat jedoch mehr Typen als die N-Glycosylierung. Ser und Thr können in der Peptidkette im Allgemeinen glykosyliert werden. Darüber hinaus gibt es Glycopeptide mit Tyrosin-, Hydroxyl- und Hydroxyprolinglykosylierung. Die Verbindungsposition ist das Hydroxyl -Sauerstoffatom auf der Seitenkette des Rückstands. Die verknüpften Zucker sind Galactose oder N-Acetylgalactosamin (Gal & Galnac) oder Glucose/Glucosamin (GLC/GLCNAC), Mannose/Mannosamin (Mann/Mannac) usw.
O-Glycosylierung verändert die Struktur
3.. Glycopeptid-O-Glcnac-Glykosylierung ((N-Acetylcystein (NAC)) (GLCNACN-Acetylglucosamin/Acetylglucosamin)
Eine einzelne N-Acetylglucosamin (GLCNAC) -Glycosylierung verbindet Proteine O-Glcnac mit dem Hydroxyl-Sauerstoffatom des Serin- oder Threoninrests eines Proteins. O-GlcNA glycosylation is O-GlcNAc monosaccharide ornament without glycan extension; Like peptide phosphorylation, O-GlcNAc glycosylation of glycopeptides is also a dynamic protein decoration process. Abnormal O-GlcNAc decoration can cause a variety of diseases such as diabetes, cardiovascular diseases, tumors, Alzheimer’s disease and so on.
Glykosylierungspunkte von Glykopeptiden
Die grundlegenden Strukturen von Polypeptid- und Zuckerketten sind durch kovalente Bindungen mit Proteinketten verbunden, und die Stellen, die die Zuckerketten verbinden, werden als Glykosylierungsstellen bezeichnet. Da es keine Vorlage gibt, um der Biosynthese von Glycopeptidzuckerketten zu folgen, werden verschiedene Zuckerketten an derselben Glykosylierungsstelle gebunden, was zur sogenannten mikroskopischen Inhomogenität führt.
Glykosylierung von Glykopeptiden
1. Wirkung der Glykopeptidglykosylierung auf die Therapiewirksamkeit von therapeutischen Proteinen
Bei therapie-therapeutischen Proteinen beeinflusst die Glykosylierung auch die Halbwertszeit und das Targeting von Proteinmedikamenten in vivo
2. Lösliche Glykopeptidglykosylierung und Proteine
Studien haben gezeigt, dass Zuckerketten auf der Oberfläche von Proteinen die molekulare Löslichkeit von Proteinen verbessern können
3. Glykopeptidglykosylierung und Proteinimmunogenität
Einerseits können Zuckerketten auf der Oberfläche von Proteinen spezifische Immunantworten induzieren. Andererseits können Zuckerketten bestimmte Oberflächen auf der Proteinoberfläche abdecken und ihre Immunogenität verringern
4. Glycopeptidglykosylierung, die die Proteinstabilität erhöht
Die Glykosylierung kann die Stabilität von Proteinen auf verschiedene Denaturierungsbedingungen (wie Denaturanten, Wärme usw.) erhöhen und die Aggregation von Proteinen vermeiden. Gleichzeitig können die Zuckerketten auf der Oberfläche von Proteinen auch einige proteolytische Abbaupunkte von Proteinmolekülen abdecken, wodurch die Resistenz von Proteinen gegen Proteinasen erhöht wird
5. Glycopeptidglykosylierung, die die biologische Aktivität von Proteinmolekülen beeinflusst
Die sich ändernde Proteinglykosylierung kann es auch ermöglichen, Proteinmoleküle neue biologische Aktivitäten zu bilden
Postzeit: 2025-07-02