Extraktionsmethode
In den 1950er und 1960er Jahren extrahierten viele Länder der Welt, einschließlich China, hauptsächlich Peptide aus tierischen Organen. Beispielsweise wird die Thymosininjektion hergestellt, indem ein neugeborenes Kalb geschlachtet, ihr Thymus entfernt und dann die oszillierende Trennungsbiotechnologie verwendet wird, um Peptide von der Waden -Thymus zu trennen. Dieses Thymosin wird häufig verwendet, um die zelluläre Immunfunktion beim Menschen zu regulieren und zu verbessern.
Natürliche bioaktive Peptide sind weit verbreitet. In Tieren, Pflanzen und Meeresorganismen in der Natur gibt es reichlich bioaktive Peptide, die eine Vielzahl von physiologischen Funktionen spielen und normale Lebensaktivitäten aufrechterhalten. Diese natürlichen bioaktiven Peptide umfassen sekundäre Metaboliten von Organismen wie Antibiotika und Hormonen sowie bioaktive Peptide, die in verschiedenen Gewebesystemen vorhanden sind.
Gegenwärtig wurden viele bioaktive Peptide aus menschlichen, tierischen, pflanzlichen, mikrobiellen und marinen Organismen isoliert. Bioaktive Peptide werden jedoch in geringer Menge in Organismen im Allgemeinen gefunden, und die aktuellen Techniken zum Isolieren und Reinigen von bioaktiven Peptiden aus natürlichen Organismen sind nicht perfekt, mit hoher Kosten und niedriger Bioaktivität.
Zu den häufig verwendeten Methoden zur Peptidxtraktion und -trennung gehören das Salben, Ultrafiltration, Gelfiltration, isoelektrische Punktniederschlag, Ionenaustauschchromatographie, Affinitätschromatographie, Adsorptionschromatographie, Gelelektrophorese usw. Die Hauptnachteilung ist die Komplexität des Betriebs und die hohen Kosten.
Säure-Base-Methode
Säure- und Alkali -Hydrolyse werden hauptsächlich in experimentellen Institutionen verwendet, werden jedoch selten in der Produktionspraxis verwendet. Bei der alkalischen Hydrolyse von Proteinen werden die meisten Aminosäuren wie Serin und Threonin zerstört, Racemisierung tritt auf und eine große Anzahl von Nährstoffen geht verloren. Daher wird diese Methode in der Produktion selten angewendet. Die saure Hydrolyse von Proteinen verursacht keine Racemisierung von Aminosäuren, die Hydrolyse ist schnell und die Reaktion ist vollständig. Die Nachteile sind jedoch komplexe Technologie, schwierige Kontrolle und schwerwiegende Umweltverschmutzung. Die Molekulargewichtsverteilung von Peptiden ist ungleichmäßig und instabil, und ihre physiologischen Funktionen sind schwer zu bestimmen.
Enzymatische Hydrolyse
Die meisten bioaktiven Peptide kommen in langen Proteinenketten in einem inaktiven Zustand vor. Wenn sie durch eine bestimmte Protease hydrolysiert, wird ihr aktives Peptid aus der Aminosequenz des Proteins freigesetzt. Die enzymatische Extraktion bioaktiver Peptide von Tieren, Pflanzen und Meeresorganismen war in den letzten Jahrzehnten ein Forschungsfokus.
Die enzymatische Hydrolyse von bioaktiven Peptiden ist die Selektion geeigneter Proteasen unter Verwendung von Proteinen als Substrate und hydrolysierendem Proteinen, um eine große Anzahl bioaktiver Peptide mit verschiedenen physiologischen Funktionen zu erhalten. Im Produktionsprozess sind Temperatur, pH -Wert, Enzymkonzentration, Substratkonzentration und andere Faktoren eng mit dem enzymatischen Hydrolyseffekt von kleinen Peptiden verbunden, und der Schlüssel ist die Wahl des Enzyms. Aufgrund der verschiedenen für die enzymatischen Hydrolyse verwendeten Enzyme, der Selektion und Formulierung von Enzymen und verschiedenen Proteinquellen variieren die resultierenden Peptide in Massen-, Molekulargewichtsverteilung und Aminosäurezusammensetzung stark. Man wählt normalerweise Tierproteasen wie Pepsin und Trypsin sowie Pflanzenproteasen wie Bromelain und Papain. Mit der Entwicklung von Wissenschaft und Technologie und der kontinuierlichen Innovation der biologischen Enzym -Technologie werden immer mehr Enzyme entdeckt und verwendet. Die enzymatische Hydrolyse wurde aufgrund ihrer reifen Technologie und geringen Investitionen häufig bei der Herstellung bioaktiver Peptide eingesetzt.
Postzeit: 2025-07-02