Es gibt viele Arten von Transmembran -Peptiden, und ihre Klassifizierung basiert auf physikalischen und chemischen Eigenschaften, Quellen, Aufnahmemechanismen und biomedizinischen Anwendungen. Gemäß ihren physikalischen und chemischen Eigenschaften können Membran -Penetrierpeptide in drei Arten unterteilt werden: kationisch, amphiphil und hydrophoben. Kationische und amphiphile Membran -Penetratpeptide machen 85%aus, während hydrophobe Membran -Penetratpeptide nur 15%ausmachen.
1. Kationische Membran -Penetratpeptid
Kationische Transmembranpeptide bestehen aus kurzen Peptiden, die reich an Arginin, Lysin und Histidin wie Tat, Penetratin, Polyarginin, P22N, DPV3 und DPv6 sind. Unter ihnen enthält Arginin Guanidin, das eine Wasserstoffbindung mit negativ geladenen Phosphorsäuregruppen an der Zellmembran und Transmembranpeptiden in die Membran unter dem Zustand des physiologischen pH -Werts vermitteln kann. Untersuchungen von Oligarginin (von 3 r bis 12 r) zeigten, dass die Fähigkeit zur Membrandurchdringung nur erreicht wurde, wenn die Menge an Arginin nur 8 betrug und die Fähigkeit zur Membrandurchdringung mit zunehmender Argininmenge allmählich zunahm. Obwohl Lysin wie Arginin kationisch ist, enthält sie Guanidin nicht. Wenn es allein existiert, ist seine Membran -Penetrationseffizienz nicht sehr hoch. Futaki et al. (2001) fanden heraus, dass ein guter Membran -Penetrationseffekt nur erreicht werden konnte, wenn das Peptid der kationischen Zellmembran mindestens 8 positiv geladene Aminosäuren enthielt. Obwohl positiv geladene Aminosäurereste für Penetrative Peptide für die Eindringen in die Membran wesentlich sind, sind andere Aminosäuren gleichermaßen wichtig, beispielsweise wenn W14 in F mutiert, geht die Durchdringlichkeit von Penetratin verloren.
Eine spezielle Klasse kationischer Transmembranpeptide sind Kernlokalisierungssequenzen (NLSS), die aus kurzen Peptiden besteht, die reich an Arginin, Lysin und Prolin sind und durch den Kernporenkomplex zum Kern transportiert werden können. NLSS können weiter in Einzel- und Doppel -Typen unterteilt werden, die aus einem bzw. zwei Clustern grundlegender Aminosäuren bestehen. Beispielsweise ist PKKKRKV aus dem Simian -Virus 40 (SV40) ein einzelnes NLS -Typ, während Kernprotein ein doppelter Typing -NLs ist. Krpaatkkagqakkkl ist die kurze Sequenz, die eine Rolle bei der Membran -Transmembran spielen kann. Da die meisten NLSS Ladungszahlen von weniger als 8 haben, sind NLSs keine effektiven Transmembranpeptide, können jedoch effektive Transmembranpeptide sein, wenn sie kovalent mit hydrophoben Peptidsequenzen verbunden sind, um amphiphile Transmembranpeptide zu bilden.
2. Amphiphile Transmembranpeptid
Amphiphile Transmembranpeptide bestehen aus hydrophilen und hydrophoben Domänen, die in primäre amphiphile, sekundäre α-helikale amphiphile, β-faltende amphiphile und prolin angereicherte Amphiphile unterteilt werden können.
Primary type amphiphilic wear membrane peptides into two categories, category with NLSs covalently connected by hydrophobic peptide sequence, such as MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKRKV) and Pep - 1 (KETWWETWWTEWSQPKKRKV), Both are based on the nuclear localization signal PKKKRKV of SV40, in der die hydrophobe Domäne von MPG mit der Fusionssequenz von HIV-Glykoprotein 41 (galflgflgaagstmg a) zusammenhängt, und die hydrophobe Domäne von PEP-1 ist mit dem tryptophanischen Cluster mit hoher Membran-Affinität verbunden (Ketwwetwetw). Die hydrophoben Domänen von beiden sind jedoch durch WSQP mit dem Kernlokalisierungssignal PKKKRKV verbunden. Eine weitere Klasse primärer amphiphiler Transmembranpeptide wurde aus natürlichen Proteinen wie PVEC, ARF (1-22) und BPRPR (1-28) isoliert.
Die sekundären α-helikalen amphiphilen Transmembranpeptide binden über α-Helices an die Membran, und ihre hydrophilen und hydrophoben Aminosäurereste befinden sich auf verschiedenen Oberflächen der helikalen Struktur (Kluklalk-Alkaalkla). Für Beta -Peptid -Faltungstyp Amphiphilic Wear Membran ist seine Fähigkeit zur Bildung eines Beta -Faltenblatts für ihre Penetrationsfähigkeit der Membran von entscheidender Die Penetrationsfähigkeit der Membran ist sehr schlecht. Bei prolin angereicherten amphiphilen Transmembranpeptiden ist Polyprolin II (PPII) leicht in reinem Wasser gebildet, wenn Prolin in der Polypeptidstruktur stark angereichert ist. PPII ist eine linkshändige Helix mit 3,0 Aminosäureresten pro Kurve, im Gegensatz zur standardmäßigen rechtshändigen Alpha-Helix-Struktur mit 3,6 Aminosäureresten pro Kurve. In prolin angereicherte amphiphile Transmembranpeptide wurden antimikrobielles Peptid 7 (BAC7), synthetisches Polypeptid (PPR) N (n 3, 4, 5 und 6) usw. sein, usw.
3. Durchdringliches Peptid hydrophobe Membran
Hydrophobe Transmembranpeptide enthalten nur nicht-polare Aminosäurereste mit einer Nettoladung von weniger als 20% der Gesamtladung der Aminosäuresequenz oder hydrophobe Einheiten oder chemische Gruppen, die für Transmembran essentiell sind. Obwohl diese zellulären Transmembranpeptide häufig übersehen werden, existieren sie, wie Fibroblast-Wachstumsfaktor (K-FGF) und Fibroblast-Wachstumsfaktor 12 (F-GF12) aus Kaposi-Sarkom.
Postzeit: 2025-07-01