Disulfidbindungen sind ein unverzichtbarer Bestandteil der dreidimensionalen Struktur vieler Proteine.Diese kovalenten Bindungen finden sich in fast allen extrazellulären Peptiden und Proteinmolekülen.
Eine Disulfidbindung entsteht, wenn ein Cystein-Schwefelatom an verschiedenen Positionen im Protein eine kovalente Einfachbindung mit der anderen Hälfte des Cystin-Schwefelatoms eingeht.Diese Bindungen helfen, Proteine zu stabilisieren, insbesondere solche, die von Zellen abgesondert werden.
Die effiziente Bildung von Disulfidbindungen umfasst mehrere Aspekte wie die ordnungsgemäße Verwaltung von Cysteinen, den Schutz von Aminosäureresten, Methoden zur Entfernung von Schutzgruppen und Paarungsmethoden.
Peptide wurden mit Disulfidbindungen gepfropft
Der Gutuo-Organismus verfügt über eine ausgereifte Disulfidbindungsringtechnologie.Wenn das Peptid nur ein Cys-Paar enthält, ist die Bildung der Disulfidbindung unkompliziert.Peptide werden in festen oder flüssigen Phasen synthetisiert,
Anschließend wurde es in einer Lösung mit einem pH-Wert von 8–9 oxidiert.Die Synthese ist relativ komplex, wenn zwei oder mehr Paare von Disulfidbindungen gebildet werden müssen.Obwohl die Bildung von Disulfidbindungen normalerweise erst spät im Syntheseschema abgeschlossen wird, ist die Einführung vorgefertigter Disulfide manchmal von Vorteil, um Peptidketten zu verknüpfen oder zu verlängern.Bzl ist eine Cys-Schutzgruppe, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys usw., die in Symbionten weit verbreitet ist.Wir sind auf die Synthese von Disulfidpeptiden spezialisiert, einschließlich:
1. Innerhalb des Moleküls werden zwei Paare von Disulfidbindungen gebildet, und zwischen den Molekülen werden zwei Paare von Disulfidbindungen gebildet
2. Innerhalb des Moleküls werden drei Paare von Disulfidbindungen gebildet, und zwischen den Molekülen werden drei Paare von Disulfidbindungen gebildet
3. Insulin-Polypeptidsynthese, bei der zwei Paare von Disulfidbindungen zwischen verschiedenen Peptidsequenzen gebildet werden
4. Synthese von drei Paaren disulfidgebundener Peptide
Warum ist die Cysteinylaminogruppe (Cys) so besonders?
Die Seitenkette von Cys hat eine sehr aktive reaktive Gruppe.Die Wasserstoffatome dieser Gruppe können leicht durch freie Radikale und andere Gruppen ersetzt werden und können daher leicht kovalente Bindungen mit anderen Molekülen eingehen.
Disulfidbindungen sind ein wichtiger Teil der 3D-Struktur vieler Proteine.Disulfidbrückenbindungen können die Elastizität des Peptids verringern, die Steifigkeit erhöhen und die Anzahl möglicher Bilder verringern.Diese Bildbeschränkung ist für die biologische Aktivität und strukturelle Stabilität von wesentlicher Bedeutung.Sein Ersatz kann dramatische Auswirkungen auf die Gesamtstruktur des Proteins haben.Hydrophobe Aminosäuren wie Dew, Ile, Val sind ein Helixstabilisator.Weil es die Disulfidbrücken-α-Helix der Cysteinbildung stabilisiert, auch wenn Cystein keine Disulfidbrücken bildet.Das heißt, wenn alle Cysteinreste im reduzierten Zustand wären (-SH, mit freien Sulfhydrylgruppen), wäre ein hoher Prozentsatz an helikalen Fragmenten möglich.
Die durch Cystein gebildeten Disulfidbindungen sind dauerhaft für die Stabilität der Tertiärstruktur.In den meisten Fällen sind SS-Brücken zwischen Bindungen für die Bildung quartärer Strukturen notwendig.Manchmal sind die Cysteinreste, die Disulfidbindungen bilden, in der Primärstruktur weit voneinander entfernt.Die Topologie von Disulfidbindungen ist die Grundlage für die Analyse der Protein-Primärstrukturhomologie.Die Cysteinreste der homologen Proteine sind sehr konserviert.Lediglich Tryptophan war statistisch gesehen stärker konserviert als Cystein.
Das Cystein befindet sich im Zentrum der katalytischen Stelle der Thiolase.Cystein kann direkt mit dem Substrat Acylzwischenprodukte bilden.Die reduzierte Form fungiert als „Schwefelpuffer“, der das Cystein im Protein im reduzierten Zustand hält.Wenn der pH-Wert niedrig ist, begünstigt das Gleichgewicht die reduzierte Form von -SH, während in alkalischen Umgebungen -SH eher dazu neigt, zu -SR oxidiert zu werden, und R alles andere als ein Wasserstoffatom ist.
Cystein kann auch mit Wasserstoffperoxid und organischen Peroxiden als Entgiftungsmittel reagieren.
Zeitpunkt der Veröffentlichung: 19. Mai 2023