Disulfidbindungen sind ein unverzichtbarer Bestandteil der dreidimensionalen Struktur vieler Proteine. Diese kovalenten Bindungen können in fast allen extrazellulären Peptiden und Proteinmolekülen gefunden werden.
Eine Disulfidbindung wird gebildet, wenn ein Cystein -Schwefelatom eine kovalente Einzelbindung mit der anderen Hälfte des Cystin -Schwefelatoms an verschiedenen Positionen im Protein bildet. Diese Bindungen helfen dabei, Proteine zu stabilisieren, insbesondere solche, die aus Zellen sekretiert werden.
Die effiziente Bildung von Disulfidbindungen umfasst verschiedene Aspekte wie die ordnungsgemäße Behandlung von Cysteinen, den Schutz von Aminosäureresten, Entfernungsmethoden von Schutzgruppen und Paarungsmethoden.
Peptide wurden mit Disulfidbindungen gepfropft
Der Gutuo -Organismus hat eine reife Disulfid -Bond -Ring -Technologie. Wenn das Peptid nur ein Cys -Paar enthält, ist die Disulfidbindungsbildung unkompliziert. Peptide werden in festen oder flüssigen Phasen synthetisiert,
Es wurde dann in einer PH8-9-Lösung oxidiert. Die Synthese ist relativ komplex, wenn zwei oder mehr Paare von Disulfidbindungen gebildet werden müssen. Obwohl die Bildung von Disulfidbindungen normalerweise spät im synthetischen Schema abgeschlossen ist, ist die Einführung von vorgeformten Disulfiden manchmal vorteilhaft für die Verknüpfung oder Ausdehnung von Peptidketten. BZL ist eine CYS -Schutzgruppe, MEB, Mob, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS usw., die in Symbiont häufig verwendet werden. Wir sind auf Disulfidpeptidsynthese spezialisiert, einschließlich:
1. Innerhalb des Molekül
2. Innerhalb des Molekül
3. Insulin -Polypeptidsynthese, bei denen zwei Paare von Disulfidbindungen zwischen verschiedenen Peptidsequenzen gebildet werden
4. Synthese von drei Paaren von disulfidgebundenen Peptiden
Warum ist die Cysteinylaminogruppe (Cys) so besonders?
Die Seitenkette von Cys hat eine sehr aktive reaktive Gruppe. Die Wasserstoffatome in dieser Gruppe können leicht durch freie Radikale und andere Gruppen ersetzt werden und können daher leicht kovalente Bindungen mit anderen Molekülen bilden.
Disulfidbindungen sind ein wichtiger Bestandteil der 3D -Struktur vieler Proteine. Disulfidbrückenbindungen können die Elastizität des Peptids verringern, die Steifheit erhöhen und die Anzahl potenzieller Bilder verringern. Diese Bildbeschränkung ist für die biologische Aktivität und die strukturelle Stabilität von wesentlicher Bedeutung. Der Ersatz kann für die Gesamtstruktur des Proteins dramatisch sein. Hydrophobe Aminosäuren wie Tau, Ile, Val sind ein Helixstabilisator. Weil es die Disulfidbindungs-α-Helix der Cysteinbildung stabilisiert, auch wenn Cystein keine Disulfidbindungen bildet. Das heißt, wenn sich alle Cysteinreste im reduzierten Zustand befanden (-Sh, mit freien Sulfhydrylgruppen), wäre ein hoher Prozentsatz an helikalen Fragmenten möglich.
Die von Cystein gebildeten Disulfidbindungen sind der Stabilität der Tertiärstruktur langlebig. In den meisten Fällen sind S-S-Brücken zwischen Bindungen für die Bildung quaternärer Strukturen erforderlich. Manchmal sind die Cysteinreste, die Disulfidbindungen bilden, in der Primärstruktur weit voneinander entfernt. Die Topologie von Disulfidbindungen ist die Grundlage für die Analyse der Protein -Primärstruktur -Homologie. Die Cysteinreste der homologen Proteine sind sehr konserviert. Nur Tryptophan war statistisch konservierter als Cystein.
Das Cystein befindet sich in der Mitte der katalytischen Stelle der Thiolase. Cystein kann Acyl -Intermediate direkt mit dem Substrat bilden. Die reduzierte Form wirkt als "Schwefelpuffer", der das Cystein im Protein im reduzierten Zustand hält. Wenn der pH -Wert niedrig ist, bevorzugt das Gleichgewicht die reduzierte Form, während in alkalischen Umgebungen -shs -SHs anfällig für oxidierter sind, um -sr zu bilden, und R ist alles andere als ein Wasserstoffatom.
Cystein kann auch mit Wasserstoffperoxid und organischen Peroxiden als Entgiftung reagieren.
Postzeit: 2025-07-02