PrP 106-126/GT Peptid/Peptidlieferant

Beschreibung 

Prionprotein 106-126 (Mensch) ist ein Polypeptidfragment von Prion, das neuronale Apoptose, Antiproteinase-K-Verdauung und Faserbildung induzieren und die Umwandlung von normalem zellulärem Virusprotein (PrPc) in die pathogene Isoform (PrPSc) vermitteln kann.Das Prionprotein 106–126 (Mensch) wird häufig als Modell zur Untersuchung der Neurodegeneration bei Prionproteinerkrankungen verwendet.

Spezifikationen

Aussehen: Weißes bis cremefarbenes Pulver

Reinheit (HPLC):≥98,0 %

Einzelne Verunreinigung:≤2,0 %

Acetatgehalt (HPLC): 5,0 %～12,0 %

Wassergehalt (Karl Fischer):≤10,0 %

Peptidgehalt:≥80,0 %

Verpackung und Versand: Niedrige Temperatur, Vakuumverpackung, mg-genau nach Bedarf.

Wie man bestellt?

1. Contact us directly by phone or email: +86-13735575465, sales1@gotopbio.com.

2. Online bestellen.Bitte füllen Sie das Online-Bestellformular aus.

3. Geben Sie den Namen des Peptids, die CAS-Nummer oder -Sequenz, die Reinheit und ggf. Modifikation, die Menge usw. an. Wir unterbreiten Ihnen innerhalb von 2 Stunden ein Angebot.

4. Auftragsbestätigung durch ordnungsgemäß unterzeichneten Kaufvertrag und NDA (Geheimhaltungsvereinbarung) oder vertrauliche Vereinbarung.

5. Wir werden den Bestellfortschritt kontinuierlich und rechtzeitig aktualisieren.

6. Die Lieferung von Peptiden durch DHL, Fedex oder andere sowie HPLC, MS und COA erfolgt zusammen mit der Ladung.

7. Bei Abweichungen von unserer Qualität oder unserem Service gelten die Rückerstattungsrichtlinien.

8. Kundendienst: Wenn unsere Kunden während des Experiments Fragen zu unserem Peptid haben, können Sie sich gerne an uns wenden. Wir werden diese in kurzer Zeit beantworten.

Alle Produkte des Unternehmens werden ausschließlich für wissenschaftliche Forschungszwecke verwendet'Es ist verboten, von Personen direkt am menschlichen Körper verwendet zu werden.

FAQ::

Wurden die Cys-haltigen Peptide vor dem Versand reduziert?

Wenn sich herausstellt, dass das Peptid nicht oxidiert wurde, reduzieren wir Cys im Allgemeinen nicht.Alle Polypeptide werden aus Rohprodukten gewonnen, die unter pH2-Bedingungen gereinigt und lyophilisiert wurden, was die Oxidation von Cys zumindest teilweise verhindert.Peptide, die Cys enthalten, werden bei pH2 gereinigt, es sei denn, es gibt einen besonderen Grund für die Reinigung bei pH6,8.Wenn die Reinigung bei einem pH-Wert von 6,8 durchgeführt wird, muss das gereinigte Produkt sofort mit Säure behandelt werden, um eine Oxidation zu verhindern.Wenn im letzten Qualitätskontrollschritt für die Cys-haltigen Peptide das Vorhandensein einer Substanz mit Molekulargewicht (2P+H) auf der MS-Karte gefunden wird, deutet dies darauf hin, dass ein Dimer gebildet wurde.Wenn MS und HPLC kein Problem darstellen, lyophilisieren wir die Ware direkt und versenden sie ohne weitere Bearbeitung.Es ist zu beachten, dass Cys-haltige Peptide im Laufe der Zeit einer langsamen Oxidation unterliegen und der Grad der Oxidation von der Peptidsequenz und den Lagerbedingungen abhängt.

Wie stellt man fest, ob ein Peptid eine Schleife aufweist?

Um zu testen, ob die Ringbildung vollständig ist, nutzen wir die Ellman-Reaktion.Ist der Ellman-Test positiv (gelb), ist die Ringreaktion unvollständig.Wenn die Testergebnisse negativ sind (nicht gelb), ist die Ringreaktion abgeschlossen.Wir stellen unseren Kunden keinen Analysebericht zur Identifizierung der Zyklisierung zur Verfügung.Im Allgemeinen enthält der QC-Bericht eine Beschreibung der Testergebnisse von Ellman.

Ich benötige ein zyklisches Peptid, das Tryptophan enthält. Wird es oxidiert?

Die Oxidation von Tryptophan ist ein häufiges Phänomen bei der Peptidoxidation, und Peptide werden normalerweise vor der Reinigung zyklisiert.Wenn es zu einer Oxidation von Tryptophan kommt, ändert sich die Retentionszeit des Peptids auf der HPLC-Säule und die Oxidation kann durch Reinigung entfernt werden.Darüber hinaus können auch oxidierte Peptide mittels MS nachgewiesen werden.

Ist es notwendig, eine Lücke zwischen dem Peptid und dem Farbstoff zu schaffen?

Wenn Sie ein großes Molekül (z. B. einen Farbstoff) an das Peptid anhängen möchten, ist es am besten, einen Abstand zwischen dem Peptid und dem Liganden zu schaffen, um Störungen des Rezeptors durch die Faltung des Peptids selbst oder durch die Faltung des Peptids zu minimieren sein Konjugat.Andere wollen keine Intervalle.Beispielsweise kann man bei der Faltung von Proteinen feststellen, wie weit die Faltstruktur einer Aminosäure voneinander entfernt ist, indem man an einer bestimmten Stelle einen Fluoreszenzfarbstoff anbringt.

Wenn Sie eine Biotin-Modifikation am N-Terminal vornehmen möchten, müssen Sie dann eine Lücke zwischen dem Biotin und der Peptidsequenz schließen?

Das von unserem Unternehmen verwendete Standardverfahren zur Biotinmarkierung besteht darin, ein Ahx an die Peptidkette anzuhängen, gefolgt von Biotin.Ahx ist eine 6-Kohlenstoff-Verbindung, die als Barriere zwischen dem Peptid und dem Biotin fungiert.

Können Sie einige Ratschläge zum Design phosphorylierter Peptide geben?

Mit zunehmender Länge nimmt die Bindungseffizienz ab der phosphorylierten Aminosäure allmählich ab.Die Syntheserichtung verläuft vom C-Terminal zum N-Terminal.Es wird empfohlen, dass die Anzahl der Reste nach der phosphorylierten Aminosäure 10 nicht überschreitet, d. h. die Anzahl der Aminosäurereste vor der phosphorylierten Aminosäure vom N-Terminus zum C-Terminus sollte 10 nicht überschreiten.

Warum die n-terminale Acetylierung und C-terminale Amidierung?

Diese Modifikationen verhindern den Abbau des Peptids und ermöglichen es dem Peptid, seinen ursprünglichen Zustand der Alpha-Amino- und Carboxylgruppen im Ausgangsprotein nachzuahmen.