LAE102 ist ein monoklonaler Antikörper, der darauf abzielt, Fettleibigkeit zu behandeln und den Actriia -Rezeptor selektiv abzuzielen, der eine entscheidende Rolle bei der Muskelregeneration und bei der Lipidstoffwechsel spielt. Derzeit hat LAE102 in präklinischen Modellen Potential gezeigt, um die Magermasse zu erhöhen und die Fettmasse zu verringern. In Verbindung mit GLP1R -Agonisten kann LAE102 in Verbindung mit GLP1R -Agonisten weiter die Fettmasse reduzieren und den durch GLP1R -Agonisten verursachten Verlust der Magermasse signifikant wiederherstellen, was es zu einem vielversprechenden Arzneimittelkandidaten für die Erreichung einer wirksamen Gewichtskontrolle macht.
Spezifikationen
APRERANCE: Weiß bis nicht weißes Pulver
Reinheit (HPLC): ≥98.0%
Einzelverunreinigung: ≤2.0%
Acetatgehalt (HPLC): 5,0%~12.0%
Wassergehalt (Karl Fischer): ≤10.0%
Peptidgehalt: ≥80.0%
Verpackung und Versand: niedrige Temperatur, Vakuumverpackung, genau auf MG nach Bedarf.
FAQ:
Welches Ende ist am besten für meine Forschung?
Standardmäßig endet das Peptid mit einer N-terminalen freien Amino-Gruppe und einer C-terminalen freien Carboxylgruppe. Die Peptidsequenz repräsentiert oft die Sequenz des Mutterproteins. Um dem Mutterprotein näher zu sein, muss das Ende des Peptids häufig geschlossen werden, dh N-terminale Acetylierung und C-terminale Amidierung. Diese Modifikation vermeidet die Einführung von überschüssiger Ladung und macht es auch in der Lage, Exonucliase -Wirkung zu verhindern, damit das Peptid stabiler ist.
Wie löst man Polypeptide auf?
Die Löslichkeit von Polypeptid hängt hauptsächlich von seiner primären und sekundären Struktur, der Art der Modifikationsbezeichnung, des Lösungsmitteltyps und der Endkonzentration ab. Wenn das Peptid in Wasser unlöslich ist, kann Ultraschall dazu beitragen, es aufzulösen. Bei Basispeptid wird empfohlen, sich mit 10% Essigsäure aufzulösen. Bei sauren Peptiden wird eine Auflösung mit 10%NH4HCO3 empfohlen. Organische Lösungsmittel können auch zu unlöslichen Polypeptiden hinzugefügt werden. Das Peptid wird in der geringsten Menge an organischen Lösungsmitteln (z. B. DMSO, DMF, Isopropylalkohol, Methanol usw.) gelöst. Es wird dringend empfohlen, zuerst das Peptid im organischen Lösungsmittel gelöst und dann bis zur gewünschten Konzentration langsam zu Wasser oder einem anderen Puffer hinzugefügt.
Welche Länge des Peptids ist angemessen?
Die Peptidsynthese muss Faktoren wie Länge, Ladung und Hydrophilie des Peptids berücksichtigen. Je länger die Länge, die Reinheit und Ertrag des Rohes-synthetischen Produkts abnehmen, und die Schwierigkeit der Reinigung und die Wahrscheinlichkeit einer Nichtsynthese wird größer. Natürlich kann die Sequenz der funktionellen Region des Polypeptids nicht verändert werden, aber für die glatte Synthese des Polypeptids müssen manchmal einige Hilfssäuren zum stromaufwärts gelegenen und stromabwärts gelegenen funktionellen Einblick zugesetzt werden, um die Löslichkeit und Hydrophilie des Polypeptids zu verbessern. Wenn das Polypeptid zu kurz ist, kann es auch Probleme mit der Synthese geben, das Hauptproblem besteht darin, dass das synthetische Polypeptid eine gewisse Schwierigkeit im Nachbearbeitungsprozess aufweist und das Polypeptid unter 5 Peptiden im Allgemeinen hydrophobe Aminosäuren aufweist, ansonsten ist die Nachbearbeitung schwieriger. Peptide unter 15 Aminosäureresten haben im Allgemeinen zufriedenstellende Ausbeuten und Ausbeuten.
Was muss ich bei der Einführung fluoreszierender Modifikationen in Peptide achten?
Es wird empfohlen, einen Linker zwischen dem Peptidmolekül und der fluoreszierenden Modifikation hinzuzufügen, wodurch die Wirkung der fluoreszierenden Modifikation auf das Peptidfaltung und die Bindung an den Rezeptor verringert werden kann. Wenn der Zweck der Fluoreszenzmodifikation jedoch darin besteht, die Fluoreszenzmigration zwischen verschiedenen Strukturen zu quantifizieren, wird die Einführung eines Linkers nicht empfohlen.
Warum sollten Peptide durch N-terminale Acetylierung und C-terminale Amidierung modifiziert werden?
Solche Modifikationen können Peptidsequenzen Eigenschaften ergeben, die in Proteinen nativ sind.