Pal-AHK scheint ein Tripeptid mit der Sequenz Alanin-Histidin-Lysin zu sein, das über eine C16-Fettsäurekette bis zum N-Terminus der Sequenz palmitoyliert wurde.(1)Die Peptidsequenz scheint eine hohe Affinität zu Kupferionen zu haben, während die Palmitoylierung die Lipophilie der Verbindung zu unterstützen scheint.
Pal-AHK-Peptid ichEs wird hauptsächlich auf seine möglichen Wechselwirkungen mit dermalen Papillenzellen (DPCs) untersucht, die vermutlich als primäre Regulierungszellen des Haarfollikels fungieren. Das Peptid kann dies tun, indem es mit verschiedenen Wachstumsfaktoren interagiert, die die Zellproliferation, Apoptose und Vaskularisierung regulieren.
Pal-AHK-Struktur
In-silico-Analyse von Kecel-Gunduza et al. legt nahe, dass die AHK-Sequenz möglicherweise eine hohe Affinität zu Kupferionen aufweist, die möglicherweise hauptsächlich durch den Histidinrest verursacht wird, dessen Imidazol-Seitenkette durch Koordinationschemie als primärer Verankerungspunkt für Cu²⁺-Ionen fungiert.(2)Die Aminogruppe von Lysin kann auch für eine zusätzliche Bindungsstabilisierung sorgen, während Alanin zur strukturellen Flexibilität beiträgt.
Man geht davon aus, dass diese Reste auch nach der Palmitoylierung vollständig intakt bleiben, da der Prozess die C16-Fettsäurekette an den N-Terminus des Peptids, insbesondere den Alaninrest, anhängt und die Histidin-Koordinationsstelle ungestört lässt. Es wird außerdem angenommen, dass der Palmitoylierungsprozess das Potenzial des Peptids unterstützt, lipophile Strukturen wie dermale Zellkulturen und ähnliche Labormodelle zu durchdringen.
Pal-AHK-Mechanismen und zelluläre Apoptose
Sadgrove et al. legt nahe, dass die Hauptmechanismen hinter den Wechselwirkungen des Peptids mit den regulatorischen Zellen des Haarfollikels von Säugetieren Folgendes umfassen könnten:„Reduzierte Expression von TGF-β1 und erhöhte Haarschaftverlängerung, erhöhte Expression des vaskulären endothelialen Wachstumsfaktors und reduzierte negative Wachstumsfaktoren.“(3)Darüber hinaus zitieren diese Forscher einen Artikel von Pyo et al. Dies legt nahe, dass, wenn diese Follikelepithelzellen dem Peptid ausgesetzt werden, dieses die Proliferation und Differenzierung fördern kann.
Die Bindung von Pal-AHK an Kupferionen könnte dieses Potenzial weiter unterstützen.(4)Das Papier legt nahe, dass das Peptid möglicherweise eine antiapoptotische Wirkung auf Hautpapillenzellen hat und die Apoptose um etwa 3,48 % reduziert. Diese geringfügige Reduzierung der apoptotischen Zellen wurde auch auf Proteinebene bestätigt, wo das Peptid offenbar das Gleichgewicht zwischen pro- und anti-apoptotischen Regulatoren innerhalb der Bcl-2-Familie verschob, was darauf hindeutet, dass die Wirkung mechanistisch reproduzierbar sein könnte, auch wenn sie auf Zellzahlebene noch nicht statistisch robust ist.
Da berichtet wird, dass die Bcl-2-Expression während des Übergangs von Telogen zu Anagen dominant ist, könnte diese Verschiebung mechanistisch relevant für den Wiedereintritt in den Zyklus der Haarzellen sein. In Übereinstimmung mit der Bcl-2/Bax-Verschiebung könnte eine andere zentrale Henkerprotease in apoptotischen Kaskaden namens Caspase-3 ebenfalls auf Pal-AHK reagieren, insbesondere wenn letzteres an Kupferionen bindet. Pyo et al. legen nahe, dass das Peptid die aktive Form von Caspase-3 um etwa 42,7 % und eines seiner primären nachgeschalteten Spaltungsziele, PARP genannt, um etwa 77,5 % verringern könnte, während die Procaspase-3-Spiegel offenbar unverändert blieben.
In der Studie wurde auch die Hypothese aufgestellt, dass Pal-AHK aufgrund der strukturellen Ähnlichkeiten zwischen den AHK- und GHK-Sequenzen auch mit Wachstumsfaktoren wie dem Hochregulieren des vaskulären endothelialen Wachstumsfaktors (VEGF) und dem Herunterregulieren von TGF-β1 interagieren könnte. VEGF kann die perifollikuläre Vaskularität und die Follikelgröße unterstützen, während von DPCs abgeleitetes androgeninduzierbares TGF-β1 an der Unterdrückung der Epithelzellproliferation beteiligt ist.
Pal-AHK-Mechanismen und Kollagensynthese
Laborforschung von Patt et al. legt nahe, dass das Peptid möglicherweise „steigert das Wachstum und die Lebensfähigkeit dermaler Fibroblasten und stimuliert gleichzeitig die Kollagenproduktion” wenn es an Kupferionen gebunden ist.(5)Man geht davon aus, dass dermale Fibroblasten die wichtigste zelluläre Quelle für Kollagen und andere extrazelluläre Matrixproteine sind. Daher können diese proliferativen und lebensfähigkeitsunterstützenden Eigenschaften vorgelagerte Voraussetzungen für die nachgelagerte Matrix-Remodellierungsaktivität sein.
Im gleichen Fibroblasten-Kulturmodell schien das Peptid im Vergleich zu Placebo auch die Sekretion von Kollagen Typ I um etwa 300 % zu stimulieren. Dies legt nahe, dass Pal-AHK möglicherweise nicht nur als Mitogen, sondern auch als Induktor des Kollagenbiosynthesewegs in Fibroblasten fungiert.
Über Kollagen hinaus kann die Kupferaffinität der Peptidsequenz durch ihre Rolle als Cofaktor für Lysyloxidase, das Enzym, das vermutlich Elastin und Kollagen vernetzt, zur Matrixumgestaltung beitragen. Die zitierte Studie geht auch davon aus, dass Kupferpeptide Matrix-Metalloproteasen (MMPs) aktivieren und die Angiogenese fördern können, möglicherweise über eine Hochregulierung von VEGF.
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Referenzen:
Kapoor R, Shome D, Vadera S, Kumar V, Ram MS. Haarwachstumsformulierungen QR678 und QR678 Neo: Eine Studie zur Zelltoxizität und Tierwirksamkeit. Plast Reconstr Surg Glob Open. 25. August 2020;8(8):e2843.doi: 10.1097/GOX.0000000000002843. PMID: 32983753; PMCID: PMC7489598.
Kecel-Gunduza S, Kocb E, Bicaka B, Kokcub Y, Ozela AE, Akyuzc S. IN SILICO-ANALYSE ZUR CHARAKTERISIERUNG DER STRUKTUR UND BINDUNGSEIGENSCHAFTEN VON ALA-HIS-LYS (AHK) TRIPEPTID. Das Online Journal of Science and Technology – Juli. 2020;10(3).
Sadgrove, N. J. & Simmonds, M. S. J. (2021). Topische und nutrikosmetische Produkte für gesundes Haar und Anti-Aging der Haut mit „doppelt wirkenden“ (2 für 1) pflanzlichen Peptiden, Hormonen und Cannabinoiden. FASEB bioAdvances, 3(8), 601–610.https://doi.org/10.1096/fba.2021-00022
Pyo HK, Yoo HG, Won CH, Lee SH, Kang YJ, Eun HC, Cho KH, Kim KH. Die Wirkung des Tripeptid-Kupfer-Komplexes auf das menschliche Haarwachstum in vitro. Arch Pharm Res. 2007 Jul;30(7):834-9.doi: 10.1007/BF02978833. PMID: 17703734.
Patt, L. M. & Procyte, A. (2009). Neova® DNA Repair Factor Nährlotion stimuliert Kollagen und beschleunigt den natürlichen Reparaturprozess. Haut, 1, 2
Zeitpunkt der Veröffentlichung: 02.06.2026