Pseudo-Prolin-Dipeptide enthalten Oxazole, die aus Serin oder Threonin gebildet werden. Bei Behandlung mit Trifluoressigsäure (TFA) werden die Oxazolen in Serin oder Threonin umgewandelt. Die Oxazole haben strukturelle Ähnlichkeit mit Prolin und werden somit als Pseudo-Prolin bezeichnet. Wie Prolin bildet Pseudo-Prolin im Polyamid-Rückgrat des Peptids einen "Knick". Dieser Knick stört die für die Aggregation verantwortlichen Wanderhöhe mit Wasserstoffbindungen. Die Einbeziehung von Pseudo-Prolin in die Peptidsequenz verbessert die Kopplungseffizienz und verbessert damit die Reinheit und den Ertrag des Peptids. Die Kopplung mit Pseudo-Prolin ist schwierig und die Kopplungsausbeute ist normalerweise niedrig. Daher wird Pseudo-Prolin als vorgeformtes Pseudo-Prolin-Dipeptid in der Peptidsynthese verwendet.
Pseudoprolin ist unter schwach sauren Bedingungen stabil. Pseudoprolin, die Pseudoprolin enthalten, können auf 2-Chlorotrityl-Harz oder Sieberharz hergestellt und in Gegenwart von Pseudoprolin gespalten.
Im Vergleich zu den entsprechenden Standardpeptiden weisen Pseudo-Prolin eine bessere Löslichkeit auf. Dies erleichtert Pseudo-Prolin, die Pseudo-Prolin leichter zu reinigen und in Fragmentkondensationsreaktionen zu verwenden. Darüber hinaus können Peptide mit Pseudo-Prolin am C-Terminus ohne Racemisierung des C-terminalen Rests gekoppelt werden.
Der durch Pseudo-Prolin in lineare Peptiden verursachte Knoten hilft, zyklische Peptide zu bilden. Es wurde berichtet, dass die Zugabe von Pseudo-Prolin die Ausbeute von cyclischen Peptiden erhöhen und die Cyclisierungsreaktion beschleunigen kann.
Pseudo-Prolin stört Wasserstoffbrückenbindungen im Peptid-Rückgrat.
Pseudo-Prolin stört Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidketten.
Pseudo-Prolin blockiert die Bildung von Asparagin-Nebenprodukten und diejenigen, die durch die Bildung von Asparagin erzeugt werden. Es wird in der Halbsynthese der R2-Untereinheit der Escherichia coli Ribonukleotidreduktase verwendet. Diese Methode wurde kürzlich auch auf die Synthese der Glycopeptiddomäne von Erythropoietin angewendet.
Richtlinien für die Verwendung von Pseudoprolin -Dipeptid
Wenn möglich, setzen Sie ein Pseudo-Prolin vor die hydrophobe Region.
Es sollten mindestens zwei Aminosäuren zwischen Pseudo-Prolinresten oder zwischen Pseudo-Prolin und Prolin geben.
Der optimale Abstand beträgt 5 bis 6 Aminosäuren zwischen Pseudo-Prolinen oder zwischen einem Pseudo-Prolin und einem Prolin.
Postzeit: 2025-08-13