Die Phosphorylierungsmodifikation spielt eine entscheidende Rolle für die Lebensdauer von Zellen und beeinflusst mehrere Aspekte. Die Phosphorylierung von Proteinen hängt eng mit verschiedenen biologischen Prozessen zusammen, wie die Reparatur von DNA -Schäden, die Transkriptionsregulation, die Signaltransduktion und die Regulation der Zellapoptose. Die Untersuchung phosphorylierter Proteine und Peptide hilft dabei, die Mechanismen dieser Prozesse aufzudecken und unser Verständnis der Essenz der Lebensaktivitäten zu vertiefen. Die Hong Peptid Biotechnology besitzt eine reife Phosphorylierungspeptidmarkierungstechnologie. Durch die Nutzung seiner eigenen technologischen und Rohstoffvorteile können wir Peptide synthetisieren, die phosphorylierte Serin (PSER), phosphoryliertes Threonin (PTHR) und phosphoryliertes Tyrosin (PTYR) enthalten und hochwertige Peptide mit einem bis fünf Phosphorylationsorten liefern.
Überblick über die Phosphorylierungsmarkierungstechnologie:
Phosphorylierte Peptide beziehen sich hauptsächlich auf die Seitenkettenhydroxylgruppen von Serin- (Ser), Tyrosin (Tyr) und Threonin (Thr) in der Peptidkette, die in saure Phosphatester modifiziert werden. Phosphorylierte Peptide spielen eine entscheidende Rolle bei der Untersuchung der Proteinphosphorylierung. Daher ist es besonders wichtig, die Phosphorylierungsreaktionen von Proteinen und Peptiden tief zu untersuchen und reife und einfache synthetische Methoden zu finden.
Gegenwärtig fallen die Methoden zur Phosphorylierungsmodifikation von Peptiden hauptsächlich in zwei Kategorien:
(1) Integrieren Sie die angemessen geschützten phosphorylierten Aminosäuren direkt in die Peptidsequenz:
Erstens werden die Aminosäuren, die phosphoryliert werden müssen (wie THR, Ser oder Tyr), einer Phosphorylierungsbehandlung unterzogen und angemessen geschützt werden. Anschließend sind die phosphorylierten Monomere nach dem herkömmlichen Peptid-Synthese (SPPS) -Synthese (SPPS) mit festen Phasenphasen mit den spezifischen Stellen des Polypeptids verbunden. Diese Methode ist einfach zu bedienen und ist zu einer der Haupttechniken für die Postenphosphorylierungsmodifikation von Peptiden geworden.
(2) Nach der Synthese der Polypeptidsequenz am Harz werden die Seitenkettenhydroxylgruppen von Ser, Tyr oder THR phosphoryliert:
Bei der Durchführung der Phosphorylierungsmodifikation, wenn die Methode zur direkten Kondensation der phosphorylierten Monomere in das Polypeptid angewendet wird, verursacht die phosphorylierte Aminosäure aufgrund ihrer größeren Seitenkette eine Zunahme des sterischen Hindernisses, wodurch die Kondensation mit der Peptidkette schwierig wird. Darüber hinaus wird die Einführung nachfolgender Aminosäuren auch relativ komplex, insbesondere wenn mehrere Phosphorylierungsstellen vorhanden sind. Der Syntheseprozess wird extrem schwierig sein und das Endprodukt wird sehr komplex sein, was die Trennung schwierig macht und die Ausbeute extrem niedrig ist. Wenn es in der Polypeptidkette mehrere Stellen gibt, die Phosphorylierung erfordern, kann es zuerst in Betracht gezogen werden, um die Synthese der Polypeptidsequenz am Harz zu vervollständigen und dann die Seitenkettenhydroxylgruppen von Ser, Tyr oder THR zu phosphorylieren. Entfernen Sie während dieses Prozesses zunächst selektiv die zu markierten Aminosäure -Gruppen der Seitenkette. Für Tyr und THR können die ungeschützten Aminosäuren ihrer Seitenketten direkt reagiert werden. Die Seitenkettenschutzgruppen können unter dem Zustand von 1% TFA/DCM quantitativ entfernt werden. Bei dieser Methode kann das aktive Intermediat von Bis-Benzylphosphoramidat und Tetrazol durch die Reaktion mit letzterem erzeugt und mit der Hydroxylgruppe verknüpft werden. Anschließend kann eine Oxidationsreaktion unter Peroxidsäurebedingungen durchgeführt werden, um die Phosphonylgruppe zu erzeugen, wodurch die Phosphorylierung abgeschlossen wird.
Postzeit: 2025-07-16