Die molekulare Selbstorganisation ist von Natur aus allgegenwärtig und beteiligt sich an verschiedenen biologischen Aktivitäten, um den geordneten Fortschritt der physiologischen Funktionen und biochemischen Reaktionen von Organismen sicherzustellen. Die Peptid-Selbstorganisation ist ein wichtiger Bestandteil der molekularen Selbstorganisation, und ihre hervorragende Biokompatibilität bietet eine neue Idee für die Gestaltung biomedizinischer Materialien mit einem wichtigen Anwendungswert. In dieser Übersicht fassen wir die wichtigsten treibenden Kräfte im Selbstorganisationsprozess von Peptiden zusammen, führen kurz die Hauptstrukturen ein, die durch die Selbstorganisation von Peptiden gebildet werden, und diskutieren ausführlich die Auswirkungen von Umweltveränderungen (wie pH-Wert, Temperatur, Ionenstärke, spezielle Ionen, Redoxzustand und Licht) auf die Struktur und Eigenschaften von umwelt reagierten Peptiden. Gleichzeitig werden die Anwendungsrichtung und die Aussicht auf Biomaterialien der Selbstorganisation von Peptid geklärt, und es wird gehofft, eine Referenz für die nachfolgende Forschung in diesem Bereich zu liefern.
Die molekulare Selbstorganisation ist ein spontanes Phänomen, das in der Natur allgegenwärtig ist. Es ist eng mit der molekularen Selbstorganisation von der makroskopischen Naturlandschaft zur mikroskopischen Bildung der DNA-Doppelhelixstruktur in Zellen verwandt. Es gibt viele Arten von Molekülen mit der Fähigkeit der Selbstorganisation in der Natur, einschließlich Zucker, Proteinen, Phospholipiden und Nukleinsäuren. Sie spielen eine Vielzahl von Funktionen in Organismen durch die durch Selbstorganisation gebildete Aggregationsstruktur, die molekularen Maschinen oder zellulären Maschinen ähnlich ist. Selbstorganisation kann nicht nur eine Vielzahl funktioneller Mikro-Nanostrukturen erzeugen, sondern auch makroskopische supramolekulare Aggregate bilden, die für das bloße Auge wie Hydrogele sichtbar sind. Die Selbstorganisation von Peptid ist ein wichtiger Aspekt der molekularen Selbstorganisation, und ihre hervorragende Biokompatibilität bietet eine neue Idee für die Entwicklung von biomedizinischen Materialien mit einem wichtigen Anwendungswert, der in den letzten zehn Jahren eine große Anzahl von Forschern aufmerksam gemacht hat. Diese Peptide montieren und ordnen sich spontan durch nicht-polare Aminosäuren als hydrophobe Einheiten und polare Aminosäuren als hydrophile Einheiten zur Bildung von hochgeordneten Nanostrukturen wie Nanosphären, Nanoröhren und Nanoribbons zusammen. Diese selbstorganisierten Strukturen können auch weiter integriert werden, um funktionelle Biomaterialien mit bestimmten Strukturen zu bilden.
Traditionelle Gelmaterialien werden normalerweise durch kovalente Vernetzung und Polymerisation kleiner organischer Moleküle hergestellt. Die Nachteile dieser Methode umfassen einen komplexen Syntheseprozess, Schwierigkeiten bei der Materialänderung, keine Reaktion auf externe Stimuli, bestimmte Zytotoxizität und Schwierigkeiten beim Abbau. Diese Nachteile begrenzen ihre Anwendung stark. Die Selbstorganisation von Peptiden ist jedoch leichter vorzubereiten und zu modifizieren und weist eine gute Biokompatibilität und die überlegenen Abbaueigenschaften auf, die in vielen Bereichen wie Gewebetechnik, medikamentenablösenden Materialien und antibakteriellen Materialien ein großes Anwendungspotential aufweisen.
Postzeit: 2025-07-01