Diese antimikrobiellen Peptide wurden ursprünglich aus den Abwehrsystemen von Insekten, Säugetieren, Amphibien usw. gewonnen und umfassen hauptsächlich vier Kategorien:
1. Cecropin kam ursprünglich in der Immunlymphe von Cecropiamoth vor, die hauptsächlich bei anderen Insekten vorkommt, und ähnliche bakterizide Peptide kommen auch im Schweinedarm vor.Sie zeichnen sich typischerweise durch eine stark alkalische N-terminale Region aus, gefolgt von einem langen hydrophoben Fragment.
2. Die antimikrobiellen Xenopus-Peptide (Magainin) werden aus den Muskeln und dem Magen von Fröschen gewonnen.Es wurde auch festgestellt, dass die Struktur der antimikrobiellen Peptide von Xenopus helikal ist, insbesondere in hydrophoben Umgebungen.Die Konfiguration von Xenopus-Antipeptiden in Lipidschichten wurde durch N-markierte Festphasen-NMR untersucht.Basierend auf der chemischen Verschiebung der Acylaminresonanz waren die Helices der Xenopus-Antipeptide parallele Doppelschichtoberflächen und konnten zu einem 13 mm großen Käfig mit einer periodischen helikalen Struktur von 30 mm zusammenlaufen.
3. Defensin-Abwehrpeptide werden aus menschlichen polykaryotischen neutrophilen Kaninchen-Polymakrophagen mit vollständigen Kernläppchen und Darmzellen von Tieren gewonnen.Aus Insekten wurde eine Gruppe antimikrobieller Peptide gewonnen, die den Abwehrpeptiden von Säugetieren ähneln und als „Insektenabwehrpeptide“ bezeichnet werden.Im Gegensatz zu den Abwehrpeptiden von Säugetieren sind Insektenabwehrpeptide nur gegen grampositive Bakterien wirksam.Sogar Insektenabwehrpeptide enthalten sechs Cys-Reste, aber die Methode der Disulfidbindung untereinander ist unterschiedlich.Der intramolekulare Disulfidbrücken-Bindungsmodus der aus Drosophila melanogast extrahierten antibakteriellen Peptide ähnelte dem von pflanzlichen Abwehrpeptiden.Unter Kristallbedingungen liegen Abwehrpeptide als Dimere vor.
4. Tachyplesin wird aus Pfeilschwanzkrebsen, sogenannten Pfeilschwanzkrebsen, gewonnen.Konfigurationsstudien zeigen, dass es eine antiparallele B-Faltungskonfiguration (3–8 Positionen, 11–16 Positionen) annimmtβ-Winkel miteinander verbunden sind (8-11 Positionen), und zwischen den Positionen 7 und 12 sowie zwischen den Positionen 3 und 16 werden zwei Disulfidbindungen erzeugt.In dieser Struktur befindet sich die hydrophobe Aminosäure auf einer Seite der Ebene und die sechs kationischen Reste erscheinen am Schwanz des Moleküls, sodass die Struktur auch biophil ist.
Daraus folgt, dass fast alle antimikrobiellen Peptide kationischer Natur sind, auch wenn sie in Länge und Höhe variieren;Am oberen Ende, ob in Form von Alpha-Helix oderβGemeinsames Merkmal ist die bitropische Faltung.
Zeitpunkt der Veröffentlichung: 20. April 2023